ترکیبات ارگانوفسفره و تجزیه زیستی آنها؛ استفاده از آنزیم‌ها با رویکرد افزایش کارایی

نوع مقاله : مروری

نویسندگان

1 سپاه

2 وزارت بهداشت

3 مرکز تحقیقات بیوتکنولوژی کاربردی، دانشگاه علوم پزشکی بقیه الله(عج)، تهران، ایران

چکیده

ترکیبات ارگانوفسفره به عنوان آفت‌کش و حشره‌کش در کشاورزی و همچنین عوامل شیمیایی اعصاب مورد استفاده قرار می‌گیرند. این ترکیبات باعث مهار آنزیم استیل‌کولین‌استراز که مسئول تجزیه استیل‌کولین در سیستم عصبی بوده، می­شود. نتیجه این عمل افزایش استیل‌کولین و نهایتاً ایجاد مشکلاتی در سلولهای عصبی را در پی دارد. روش­های زیادی جهت تجزیه ترکیبات مذکور استفاده می­شود. این روشها شامل: استفاده از مواد شیمیایی، دفن سموم، سوزاندن و تجزیه زیستی آنها هستند. روش‌های شیمیایی و فیزیکی اغلب سمی، حساسیت‌زا، خورنده و غیراختصاصی بوده و به محیط زیست آسیب رسانده و کارایی لازم در محیط­های جنگی را ندارند. تجزیه زیستی روشی موثر و بی خطر است که تحت شرایط کنترل شده تجزیه ترکیبات مختلف از جمله ترکیبات ارگانوفسفره توسط عوامل زیستی انجام می‌شود. تجزیه زیستی با استفاده از میکروب‌‌‌‌‌‌ها به منظور سم‌‌‌‌‌‌زدایی و تجزیه‌‌‌‌‌‌ی آلودگی انجام می‌گیرد. این سوش‌ها دارای آنزیم­های تجزیه کننده با دامنه سوبسترای وسیع می‌باشند.
اگرچه استفاده از سوش‌‌‌‌‌‌های طبیعی به عنوان کاتالیزکننده‌های حیاتی روش جالبی برای تیمار ترکیبات ارگانوفسفره است اما عدم توانایی ترکیبات ارگانوفسفره در عبور از عرض غشاء، قدرت کاتالیتیکی کل را کاهش می‌دهد، لذا استفاده از آنزیم­های نوترکیب جهت تجزیه ترکیبات ارگانوفسفره می­تواند کمک شایانی در رفع آلودگی­ها بخصوص در محیط­های جنگی نماید. تعداد زیادی از آنزیمها قادر به تجزیه این ترکیبات می­باشند اما مهمترین آنها سه آنزیم Organophosphorus Hydrolase (OPH) ، Organophosphorus acid anhydrolase( OPAA)و Diisopropyl-fluorophosphatase (DFPasae) هستند.
در این مطالعه مروری ضمن بررسی مطالعات انجام شده، علاوه بر توصیف ترکیبات ارگانوفسفره و اثرات آن، تجزیه زیستی بویژه استفاده از آنزیم­ها مورد توجه و بررسی قرار گرفت. تسلط دانشی بر این موضوع می­تواند محققین رو در استفاده از آنزیم­های تجزیه کننده ترکیبات شیمیایی بخصوص ارگانوفسفره بصورت اسپری و پماد آنزیمی در محیط­های نظامی کمک نماید.

کلیدواژه‌ها


1. Kern RJ. Enzyme-based detoxification of organophosphorus neurotoxic pesticides and chemical warfare agents: Texas A&M University; 2007. 2. Heide E. Cholinesterase inhibitors: including insecticides and chemical warfare nerve agents Part 5: the intermediate syndrome. 2012 edn. Agency for toxic substances and disease registry (ATSDR). Agency for toxic substances and disease registry (ATSDR), Avalable at: http://www. atsdr. cdc. gov/csem/csem. asp; 2012. 3. Caceres T. Fenamiphos and Related Organophosphorus Pesticides: Environmental Fate and Toxicology. Reviews of Environmental Contamination and Toxicology. 2010;205:117-62. 4. Ong KK. Encapsulation of Organophosphorus Acid Anhydrolase (OPAA) in Nanostructured Materials for the Detection and Decontamination of Chemical Warfare Agents: Drexel University; 2006 . 5. Elashvili I, inventorFurthering the enzymatic destruction of nerve agents,Patent, patent 6838277 2005. 6. Efremenko EN, Sergreeva VS. Organophosphate hydrolase - an enzyme catalysing degradation of phosphprous- containing toxins and pesticides. Russian Chemical Bulletin, International Edition. 2001;50(10):1826-32. 7. Diaz Casas AZ. Bioremediation of the organophosphate methyl parathion using genetically engineered and native organisms 2004. 8. Teeling EC, Springer MS, Madsen O, Bates P, O'Brien SJ, Murphy WJ. A molecular phylogeny for bats illuminates biogeography and the fossil record. Science. 2005;307(5709):580-4. 9. Singh S, Sharma N. Neurological syndromes following organophosphate poisoning. Neurol India. 2000;48(4):308-13. 10. Kamanyire R, Karalliedde L. Organophosphate toxicity and occupational exposure. Occup Med (Lond). 2004;54(2):69-75. 11. Leland JE. "Evaluating the Hazard of Land Applying Composted Diazinon Waste Using Earthworm Biomonitoring" 1998. 12. Pierdominici‐Sottile G, Palma J, Roitberg AE. Free‐energy computations identify the mutations required to confer trans‐sialidase activity into Trypanosoma rangeli sialidase. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2014;82(3):424-35. 13. Shimazu M, Mulchandani A, Chen W. Cell Surface Display of Organophosphorus Hydrolase Using Ice Nucleation Protein. Biotechnol Prog 2001;17:76-80. 14. Honeycutt R, Paulson D, LeBaron H, Rolofson G. Chemical treatment options for pesticide wastes disposal. 1984. 15. Mulchandani A, Chen W. Bioremediation of Organophosphorus Pesticides by Surface-Expressed Carboxylesterase from Mosquito on Escherichia Coli. Biotechnol Prog. 2004;20:1567-71. 16. Cycon M, Wójcik M, Piotrowska-Seget.Z. Biodegradation of the organophosphorus insecticide diazinon by Serratia sp. and Pseudomonas sp. and their use in bioremediation of contaminated soil. Chemosphere 2009;76 494–501. 17. Mcdaniel C, Harper L, Wild J. Cloning and Sequencing of a Plasmid-Borne Gene (opd) Encoding a Phosphotriesterase. Bacteriology. 1988;170(5): 2306-11. 18. Mulchandani A, Chen W, Wang A, Catherine Mee C, Hie Cho H, Mark Shimazu M. Novel biological methods for degradation of organophosphate pesticides. Preprints of Extended Abstract. 2002;42 (2). 19. Singh BK, Walker A. Microbial degradation of organophosphorus compounds. FEMS Microbiology Reviews. 2006;30(3):428-71. 20. Shimazu M, Nguyen A, Mulchandani A, Chen W. Cell Surface Display of Organophosphorus Hydrolase in Pseudomonas putida Using an Ice-Nucleation Protein Anchor. Biotechnol Prog. 2003;19:1612-4. 21. Yang C, Zhao Q, liu Z, li Q, Qiao C, Mulchandani A, et al. Cell Surface Display of Functional Macromolecule Fusions on Escherichia coli for Development of an Autofluorescent Whole-Cell Biocatalyst. Environmental Science. 2008;42(16): 6105-10. 22. Organophosphorus Acid Anhydrase [Available from: http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.1.8.2. 23. Ong KK. Encapsulation of organophosphorus acid anhydrolase (OPAA) in nanostructured materials for the detection and decontamination of chemical warfare agents: Drexel University; 2006. 24. Kern JR. "Enzyme-based detoxification of organophosphorus neurotoxic pesticides and chemical warfare agents" 2007. 25. Hartleib J, Rüterjans H. High-yield expression, purification, and characterization of the recombinant diisopropylfluorophosphatase from Loligo vulgaris. Protein expression and purification. 2001;21(1):210-9. 26. DeFrank JJ, Cheng T-C. Purification and properties of an organophosphorus acid anhydrase from a halophilic bacterial isolate. Journal of bacteriology. 1991;173(6):1938-43. 27. Ghanem E, Raushel FM. Detoxification of organophosphate nerve agents by bacterial phosphotriesterase. Toxicology and Applied Pharmacology. 2005;207:S459 – S70. 28. Hawwa R, Aikens J, Turner RJ, Santarsiero BD, Mesecar AD. Structural basis for thermostability revealed through the identification and characterization of a highly thermostable phosphotriesterase-like lactonase from Geobacillus stearothermophilus. Archives of biochemistry and biophysics. 2009;488(2):109-20. 29. Latifi AM, Khajeh K, Farnoosh G, Hassanpour K, Khodi S. The Cytoplasmic and Periplasmic Expression Levels and Folding of Organophosphorus Hydrolase Enzyme in Escherichia coli. Jundishapur journal of microbiology. 2015;8(12):e17790. 30. Chu X-y, Tian J, Wu N-f, Fan Y-l. An intramolecular disulfide bond is required for the thermostability of methyl parathion hydrolase, OPHC2. Applied microbiology and biotechnology. 2010;88(1):125-31. 31. Horne I, Sutherland TD, Harcourt RL, Russell RJ, Oakeshott JG. Identification of an opd (organophosphate degradation) gene in an Agrobacterium isolate. Applied and environmental microbiology. 2002;68(7):3371-6. 32. Tian J, Wang P, Gao S, Chu X, Wu N, Fan Y. Enhanced thermostability of methyl parathion hydrolase from Ochrobactrum sp. M231 by rational engineering of a glycine to proline mutation. FEBS journal. 2010;277(23):4901-8. 33. Hawwa R, Larsen SD, Ratia K, Mesecar AD. Structure-based and random mutagenesis approaches increase the organophosphate-degrading activity of a phosphotriesterase homologue from Deinococcus radiodurans. Journal of molecular biology. 2009;393 (1): 36-57.